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No. Registro   001177972
Tipo de material   ARTIGO DE PERIODICO - NACIONAL
Cód. publicação   Link10.1590/s0100-879x2000000800006 DOI
Entrada Principal   LinkMorales, A. C. (*)
Título   LinkProperties of a constitutive alkaline phosphatase from strain 74A of the mold Neurospora crassa.
Imprenta   Ribeirão Preto, 2000.
Descrição   p. 853-884.
Idioma   Inglês
Assunto   LinkMICOLOGIA
  LinkFUNGOS
  LinkGENÉTICA MOLECULAR
Autor Secundário   LinkNozawa, S. R. (*)
  LinkThedei Júnior, G (*) NAC Instituto de Ciências da Saúde, Universidade de Uberaba, Uberaba, MG, Brasil
  LinkMaccheroni Júnior, W (*) NAC Depto. de Genética, Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz, Universidade de São Paulo, Piracicaba, SP, Brasil
  LinkRossi, Antônio
Fonte   LinkIn: Brazilian Journal of Medical and Biological Research, Ribeirão Preto, v. 33, n. 8. p. 853-984, 2000, ISSN: 0100-879X
Localiz.Eletrônica   e-mail do autor -- mailto://anrossi@usp.br
Localiz.Eletrônica    "Clicar" sobre o botão para acesso ao texto completo 
Resumo/Outros   A constitutive alkaline phosphatase was purified to apparent homoge-neity as determined by polyacrylamide gel electrophoresis from myce-lia of the wild strain 74A of the mold Neurospora crassa, after growth on acetate and in the presence of saturating amounts of inorganic phosphate (Pi) for 72 h at 30°C. The molecular mass was 58 kDa and 56 kDa as determined by exclusion chromatography and SDS-PAGE, respectively. This monomeric enzyme shows an apparent optimum pH ranging from 9.5 to 10.5 and Michaelis kinetics for the hydrolysis of p-nitrophenyl phosphate (the ’K IND.m’ and Hill coefficient values were 0.35 mM and 1.01, respectively), ’alfa’-naphthyl phosphate (the ’K IND.m’ and Hill coefficient values were 0.44 mM and 0.97, respectively), ’beta’-glycerol phosphate (the Km and Hill coefficient values were 2.46 mM and 1.01, respectively) and L-histidinol phosphate (the ’K IND.m’ and Hill coefficient values were 0.47 mM and 0.94, respectively) at pH 8.9. The purified enzyme is activated by ’Mg POT. 2+’ , ’Zn POT.2+ ’and Tris-HCI buffer, and is inhib-ited by ’Be POT.2+’, histidine and EDTA. Also, 0.3 M Tris-HCl buffer protected the purified enzyme against heat inactivation at 70°C (half -life of 19.0 min, k = 0.036 min-’) as compared to 0.3 M CHES (half -life of 2.3 min, k = 0.392 min-’) in the same experiment
 
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